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DOI: 10.1055/s-0037-1621048
Das Schaf als Versuchstier der Knochenbruchheilung – eine Normalwertanalyse
The sheep as an experimental animal in bone healing – an analysis of normal laboratory findingsPublication History
Eingegangen:
11 August 2004
akzeptiert:
19 January 2005
Publication Date:
08 January 2018 (online)
![](https://www.thieme-connect.de/media/10.1055-s-00034912/200601/lookinside/thumbnails/10-1055s-0037-1621048_de-1.jpg)
Zusammenfassung:
Ziel: Es sollte untersucht werden, ob beim Schaf,dem Standardtierzur Erforschung der Knochenbruchheilung, die laborchemischen Parameter zur Beschreibung des Knochenumbaus einem zirkadianen Rhythmus unterliegen und so die Deutung von laborchemischen Ergebnissen korrigiert werden muss. Material und Methode: Bei vier gesunden Tieren wurden die Laborwerte Osteocalcin, alkalische Phosphatase und N-terminale β-Crosslinks von Kollagen I (NTx) in einem festgelegten Rhythmus bestimmt und die Resultate statistisch ausgewertet. Ergebnisse: Neben geschlechtsspezifischen Normalwerten konnten Schwankungen für die Werte Osteocalcin, alkalische Phosphatase und NTx sowohl im Tagesverlauf als auch im Monatsrhythmus nachgewiesen werden. Schlussfolgerung: Diese Schwankungen sollten bei zukünftigen Versuchsreihen, insbesondere bei Substitutionsversuchen beachtet werden. Klinische Relevanz: Bei Substitutionsversuchen der Knochenbruchheilung sollten bei der Auswertung die Resultate um die Schwankungsbreite korrigiert werden.
Summary:
Objective: It was the objective to investigate,whether there is a circadiane rhythm of laboratory findings of bone turn over in sheep,which is the standard animalfor testings in bone healing, and whether the interpretation ofthose results thus needs to be corrected. Material and methods: The laboratory values osteocalcin, alkaline phosphatase and Ntx were obtained from four healty sheep in a fixed rhythm and were analyzed statistically. Results: Normal valuesforeach gender and variationsforosteocalcin, alkaline phosphatase and Ntxfor daily and monthly rhythm were found. Conclusion: These variations should be considered in future testings, in particular in substitution testings. Clinical relevance: When interpreting substitution testsforbone healing, these variations must be keptin mindandthe results mustbe corrected accordingly.
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Literatur
- 1 Allgöwer M. Osteosynthese und primäre Knochenheilung. Arch klin Chir 1964; 308: 423-5.
- 2 Apone S, Lee MY, Eyre DR. Osteoclasts generate cross-linked collagen N-telopeptides (NTx) butnot free pyridinolines when cultured on human bone. Bone 1997; 21: 129-36.
- 3 Boskey AL. Overview of cellular elements and macromolecules implicated in the initiation of mineralization. The Chemistry and Biology of Mineralized Tissues. 335-43.
- 4 Bowles SA, Kurdy N, Davis AM, France MW. Changes in serum bone-specific alkaline phosphatase following tibial fracture. Ann Clin Biochem 1997; 34: 690-1.
- 5 Bowles SA, Kurdy N, Davis AM, France MW, Marsh DR. Serum osteocalcin, total and bone specific alkaline phosphatase following isolated tibial shaft fracture. Ann Clin Biochem 1996; 33: 196-200.
- 6 Calvo MS, Eyre DR, Gundberg CM. Molecular basis and clinical application of biological markers of bone turnover. Endocr Rev 1996; 17: 333-68.
- 7 Crofton PM. Biochemistry of alkaline phosphatase isoenzymes. Crit Rev Clin Lab Sci 1982; 16: 161-94.
- 8 de Bernard B, Gherardini M, Lunazzi GC, Modricky C, Moro L, Panfili E. Alkaline phosphatase of matrix vesicles from preosseous cartilage is a Ca2+ binding glycoprotein. The Chemistry and Biology of Mineralized Tissues. 142-5.
- 9 Eyre DR. The specifity of collagen cross-links as markers of bone and connective tissue degradation. Acta Orthop Scand 1995; 66 Suppl. 266 166-70.
- 10 Fujimoto D, Morigachi T, Ishida T, Hayashi H. The structure ofpyridinoline, a collagen crosslink. Biochem Biophys Res Commun 1978; 84: 52-7.
- 11 Garnero P, Delmas D. Measurement of biochemical markers: Methods and limitations. In: J. P. Bilezikian L. G. Raisz G. A. Rodan: Principles of Bone Biology chapter 93. Bilezikian JP, Raisz LG, Rodan GA. eds. Boston: Academic Press; 1996
- 12 Giebel G. Kallusdistraktion bei Unterschenkeldefektfrakturen. Der Chirurg 1996; 67: 1063-8.
- 13 Glowacki J, Lian JB. Impaired recruitment of osteoclast progenitors by os- teocalcin-deficient bone implants. Cell Differentiation 1987; 21: 247-54.
- 14 Hanson DA, Eyre DR. Molecular site specifity of pyridinoline and pyrrole cross-links in type I collagen of human bone. J Biol Chem 1996; 271: 26508-16.
- 15 Harrison G, Shapiro IM, Golub EE. The phosphatidylinositol-glycolipid anchor on alkaline phosphatase facilitates mineralization initiation in vitro. J Bone Min Res 1995; 10: 568-73.
- 16 Kay SM, Marple jr. SL. Spectrum Analysis – A Modern Perspective. Proceedings ofthe IEEE 1981; 69 (11) 1380-419.
- 17 Klapp F. Precursors ofthe Ilizarowtechnique. Injury 1999; 20: 25-8.
- 18 Knopp W, Kugler J, Reckert P, Ruß F, Kock HJ, Lowatscheff T, Heppert V, Deiler V, Klewer J, Knoth E, Weise K. Determinanten der Lebensqualität nach offenem Unterschenkelbruch Typ III. Der Chirurg 1997; 68: 1156-62.
- 19 Koch T, Berg R. Lehrbuch der Veterinär-Anatomie (Band I - Bewegungsapparat), 4. Aufl. Jena: Fischer; 1985. 32 und 119-22.
- 20 Kolb E. Lehrbuch der Physiologie der Haustiere, 5. Aufl. Jena: Fischer; 1989: 398 ff.
- 21 Kress BC. Bone alkaline phosphatase in normal and disease processes. In: Bone Alkaline Phosphatase Assay Kress BC. ed. 171-81.
- 22 Kuwana T, Sugita O, Yakata M. Sugar chain heterogeneity of bone and liver alkaline phosphatase in serum. Enzyme 1991; 45: 63-6.
- 23 Mechanic GL, Banes AJ, Hemni M, Yamauchi M. Possible Collagen Structural Control of Mineralization. The Chemistry and Biology of Mineralized Tissues. 98-102.
- 24 Melick RA, Farrugia W, Heaton CL, Quelch KJ, Scoggins BA, Wark JD. The metabolic clearance rate of osteocalcin in sheep. Calcif Tissue Int 1988; 42: 185-90.
- 25 Mende LM, Hug NL, Matthews HR, Chapman GE. Primary structure of osteocalcin from ovine bone. Int J Pept Protein Res 1984; 24 (3) 297-302.
- 26 Miller EJ. Recent informations on the chemistry of the collagens. The Chemistry and Biology of Mineralized Tissues, Session IV. 80-92.
- 27 Moss DW. Alkaline phosphatase isoenzymes. Clinic Chem 1982; 28 (10) 2007-16.
- 28 Piltz S, Lob G. Komplikationen in der Unfallchirurgie. Unfallchirurg 1998; 101: 856-65.
- 29 Ritter R, Weiland H, Ahlers J. Betrachtungen zur notwendigen Stabilität und Biomechanik der Frakturheilung bei Fixateur-externe-Stabilisierung. Unfallchirurg 1983; 9: 92-5.
- 30 Trampisch HJ, Windeler J, (Hrsg.) Ehle B, Lange S. Medizinische Statistik, 2. Aufl. Berlin: Springer; 2000
- 31 Wu J-J, Eyre DR. Fine powdering exposes the mineral-protected collagen of bone to protease digestion. Calcif Tiss Int 1988; 42: 243-7.