Allergologie - Lysin - wichtig für die IgE-Bindung

Obgleich der Ablauf allergischer Reaktionen mittlerweile weit-gehend bekannt ist, bleibt noch immer offen, welche Eigen-schaften eine Substanz allergen machen. Eine entscheidende Rolle kommt dabei den Bindungsstellen für spezifische IgE-Antikörper zu, deren Epitope nun genauer untersucht wurden. Int Arch Allergy Immunol 2006; 140: 285-294

Obwohl IgE-Epitope häufig konformationsabhängig sind und an der Oberfläche der Moleküle liegen, wurden bisher vor allem lineare Epitope untersucht. Vielfach sind sie aus geladenen oder hydrophoben Aminosäuren zusammengesetzt und enthalten mindestens ein Lysin. Auf Basis dieser Daten wählten die Autoren den C-Terminus des Graspollenallergens Phl p 5b als Modellsubstanz aus. Seine dreidimensionale Struktur ist bekannt und zehn der zwölf Lysine liegen außerdem an der Oberfläche des Moleküls. Stufenweise ersetzten Gelhar et al. die einzelnen Lysine und testeten die Mutanten bez. Helixstabilität, IgE-Bindung (mittels ELISA-Inhibitionstest) und allergener Aktivität (via Basophilenstimulation und skin prick test). Obwohl sich die Struktur des Moleküls dadurch nicht änderte, waren IgE-Bindung und allergene Aktivität der Mutanten verringert. Die Autoren schlussfolgern, dass Lysin eine entscheidende Bedeutung in IgE-Epitopen zukommt.