Zheng et al. identifizierten Prestin als Motorprotein der äußeren Haarzelle. Experimentiell wurde gezeigt, dass bei Anlage einer elektrischen Spannung Chlorid-Ionen in das Prestinmolekül hinein oder heraus gedrückt werden. Dadurch kommt es zu einer Konformationsänderung dieses Proteins. Über eine Koppelung an das Zytoskelett resultiert daraus eine Längenänderung der äußeren Haarzelle. Diese Elektromotilität bildet die Grundlage der aktiven mechanischen Verstärkung im Corti Organ. Salizylsäure kompetitiert um die Bindungsstellen an Prestin und hemmt dadurch die Elektromotilität der äußeren Haarzelle. Nach den theoretischen Überlegungen könnte dieser molekulare Mechanismus eine dosisabhängige, symmetrische, pantonale cochleäre Hörminderung im Wirkungsbereich des cochleären Verstärkers generieren und erklären. Anhand eines eigenen Falles und anhand der Literatur zeigen wir, dass sich das klinisch audiologische Bild der akuten Aspirin-Intoxikation gut mit diesen Kriterien vereinbaren lässt. Als Hinweis auf eine cochleäre Störung kommt es während der aspirininduzierten Hörminderung zum Ausfall der otoakustischen Emissionen. Diese charakteristischen Merkmale der aspirininduzierten Hörminderung könnten als klinisch audiologische Korrelate des beschriebenen molekularen Mechanismus interpretiert werden, auch wenn ASS neben der kompetitiven Hemmung am Prestinmolekül z.B. über die Hemmung der Cyclooxygenase chemische Wirkungsmechanismen besitzt.
Schlüsselwörter
Aspirin-Intoxikation - Elektromotilität - Prestin
