Trypsin und Chymotrypsin sind proteolytische Verdauungsenzyme, die in Form der inaktiven Vorstufen Trypsinogen und Chymotrypsinogen von der Bauchspeicheldrüse abgesondert werden. Sie finden Anwendung bei der Arzneimittelherstellung und in der Forschung, insbesondere in der Proteinchemie. In der Vergangenheit wurde bereits für verschiedene Enzyme deren atemwegssensibilisierendes Potenzial nach beruflicher Exposition gezeigt. Durch eine größere Zahl von Studien sind auch Fälle von spezifischer Überempfindlichkeit der Atemwege oder der Lunge durch Trypsin und Chymotrypsin gut belegt. Da Symptome, Hauttestergebnisse, der Nachweis spezifischer IgE-Antikörper und die Ergebnisse spezifischer Provokationstests in der Regel gut übereinstimmen, scheint ein immunologischer Wirkmechanismus gesichert. Es liegen zwar einzelne Hinweise auf urtikarielle Sofortreaktionen bei Kontakt mit Trypsin oder Chymotrypsin vor, jedoch keine klinischen Befunde zu kontaktallergischen Reaktionen vom Spättyp.
Abstract
Trypsin and chymotrypsin are proteolytic pancreatic enzymes that are secreted as the inactive precursors trypsinogen and chymotrypsinogen, respectively. They have several pharmacological as well as laboratory applications, especially in protein chemistry. Exposure to enzyme dusts has long been known to cause immediate occupational hypersensitivities of the airways. Also trypsin and chymotrypsin are potential inhalable sensitizers, and clear cases of specific airway sensitization caused by trypsin- and chymotrypsin-containing products have been reported by several studies. Positive skin prick and challenge tests as well as specific IgE antibodies have been described. These results and the clinical symptoms usually matched well, suggesting an immunological mechanism of action. Immediate urticarial reactions of the skin due to contact with these enzymes are possible, but there is no clear evidence of allergic cell-mediated delayed eczematous skin reactions.
* Diese Arbeit ist eine modifizierte Version einer Publikation der Ständigen Senatskommission der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) zur Prüfung gesundheitsschädlicher Arbeitsstoffe (Trypsin und Chymotrypsin: erschienen in der 60. Mitteilung der Toxikologisch-arbeitsmedizinischen Begründungen von MAK-Werten und Einstufungen, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2016).
Literatur
1 Baur X, Chen Z, Sander I. Isolation and denomination of an important allergen in baking additives: alpha-amylase from Aspergillus oryzae (Asp o II). Clin Exp Allergy 1994; 24: 465-470
8 van Kampen V, Lessmann H, Brüning T et al. Berufliche Allergien gegen Pepsin, Chymosin und mikrobielle Labersatzstoffe. Pneumologie 2013; 67: 260-264
10 Ghaffari A, Manafi A, Moghimi HR. Enhancement Effect of Trypsin on Permeation of Clindamycin Phosphate Through Third-degree Burn Eschar. Iran J Pharm Res 2013; 12: 3-8
11 Liu H, Zhou X, Xie F et al. An efficient trypsin digestion strategy for improving desB30 productivity from recombinant human insulin precursor fusion protein. Process Biochemistry 2013; 48: 965-971
14 Ganier M, Lieberman P. IgE mediated hypersensitivity to pancreatic extract (PE) in parents of cystic fibrosis (CF) children. Clin Allergy 1979; 9: 125-132
15 Shin SY, Hur GY, Ye YM et al. A case of occupational rhinitis caused by porcine pancreatic extract developing into occupational asthma. J Korean Med Sci 2008; 23: 347-349
21 Colten HR, Polakoff PL, Weinstein SF et al. Immediate hypersensitivity to hog trypsin resulting from industrial exposure. N Engl J Med 1975; 292: 1050-1053
24 Zentner A, Jeep S, Wahl R et al. Multiple IgE-mediated sensitizations to enzymes after occupational exposure: evaluation by skin prick test, RAST, and immunoblot. Allergy 1997; 52: 928-934
25 Johnsen CR, Sorensen TB, Ingemann Larsen A et al. Allergy risk in an enzyme producing plant: a retrospective follow up study. Occup Environ Med 1997; 54: 671-675