Zur Biochemie und Physiologie der Kollagentypen

Zusammenfassung

Kollagene stellen eine Gruppe von Proteinen des Bindegewebes dar, die als gemeinsames Merkmal eine charakteristische Dreikettenstruktur aufweisen. Voraussetzung für ihre Ausbildung ist, daß in jeder der drei Ketten jede dritte Position mit Glyzin besetzt ist. Außerdem sind Prolin und Hydroxyprolin häufig vorkommende Aminosäuren. Diese gestreckte, verhältnismäßig steife Tripelhelix bestreitet bei den interstitiellen Kollagenen vom Typ I in Haut, Sehnen oder Knochen, Typ II im Knorpel oder Typ III in der Aortenwand über 90% des Monomerenmoleküls. In Vorstufen dieser Monomeren sind sowohl an der N-terminalen wie an der C-terminalen Seite zusätzliche globuläre Domänen angebracht, die bei der Reifung abgestoßen werden. Endständige globuläre Domänen finden sich auch in anderen Kollagenen, z.B. in Typ VI, das in verschiedenen Geweben, darunter der Aorta, in Form von Mikrofibrillen vorkommt. Die Monomeren der interstitiellen Kollagene lagern sich in einer versetzten parallelen Anordnung zusammen und bilden Fibrillen, die durch kovalente Vernetzung zwischen den einzelnen Monomeren verfestigt werden. Das fadenförmige Kollagenmolekül vom Typ IV, das nur am C-Terminus eine globuläre Domäne trägt, bildet dagegen netzartige flächenförmige Strukturen. Dieselben stellen das Grundgerüst von Basalmembranen, an das sich andere Komponenten wie Laminin, Nidogen, Heparansulfatproteoglykan oder das Protein BM-40 anlagern. Die netzartige Struktur kommt dadurch zustande, daß das Molekül nur am N-Terminus in einem kurzen tripelhelikalen Bereich und am C-Terminus mit der globulären Domäne mit Nachbarmolekülen vom Typ IV assoziiert. Besondere Aufgaben haben die Kollagentypen VII und IX, die für eine Verankerung von Basalmembranen (VII) oder von Kollagenfasern des Knorpels (IX) mit ihrer Umgebung sorgen.

• LITERATUR

• 1 Bailey AJ, Robins SP, Balian G. Biological significance of the intermolecular crosslinks of collagen. Nature (London) 1974; 251: 105-9.
• 2 Balleisen L, Gay S, Marx R, Kühn K. Comparative investigation on the influence of human bovine collagen types I, II and III on the aggregation of human platelets. Klin Wochenschr 1975; 53: 903-5.
• 3 Balleisen L, Nowack H, Gay S, Timpl R. Inhibition of collagen-induced platelet aggregation by antibodies to distinct types of collagens. Biochem J 1979; 184: 683-7.
• 4 Bentz H, Morris NP, Murray LW, Sakai LY, Hollister DW, Burgeson RE. Isolation and partial characterization of a new human collagen with an extended triple-helical structural domain. Proc Natl Acad Sci USA 1983; 80: 3168-72.
• 5 Berg RA, Prockop DJ. The thermal transition of a non-hydroxylated form of collagen. Evidence for a role of hydroxyproline in stabilizing the triple-helix of collagen. Biochem Biophys Res Commun 1973; 52: 115-20.
• 6 Blum RS, Ville G. Collagen cross-linking. Int J Biochem 1989; 21: 1185-9.
• 7 Bonaldo P, Colombatti A. The carboxyl terminus of the chicken a3 chain of collagen VI is a unique mosaic structure with glycoprotein Ib-like, fibronectin type III, and Kunitz modules. J Biol Chem 1989; 264: 20235-9.
• 8 Bruns RR. Beaded filaments and longspacing fibrils: Relation to type-VI collagen. J Ultrastruct Res 1984; 89: 136-46.
• 9 Burge RE, Hynes RD. The thermal dénaturation of collagen in solution and its structural implications. J Mol Biol 1959; 01: 155-64.
• 10 Burgeson RE. Type VII collagen. In: I.e. 38. 145-72.
• 11 Burgeson RE. New collagens, new aspects. Ann Rev Cell Biol 1988; 04: 551-77.
• 12 Carter WG. Transformation-dependent alterations in glycoproteins of the extracellular matrix of human fibroblasts. Characterization of GP 250 and the collagen-like GP 140. J Biol Chem 1982; 257: 13805-15.
• 13 Carter WG. The cooperative role of the transformation-sensitive glycoproteins, GP 140 and fibronectin, in cell attachment and spreading. J Biol Chem 1982; 257: 3249-57.
• 14 Chu ML, Pan TC, Conway D, Kuo HJ, Glanville RW, Timpl R, Mann K, Deutzmann R. Sequence analysis of al(VI) and a2(VI) chains of human type VI collagen reveals internal triplication of globular domains similar to the A domains of von Willebrand factor and two a2(VI) chain variants that differ in the carboxy terminus. EMBO J 1989; 08: 1939-46.
• 15 Chung E, Rhodes RK, Miller EJ. Isolation of three collagenous components of probably basement membrane origin from several tissues. Biochem Biophys Res Commun 1976; 71: 1167-74.
• 16 Duncan KG, Fessier LI, Bächinger HP, Fessier JH. Procollagen IV. Association to tetramers. J Biol Chem 1983; 258: 5869-77.
• 17 Eyre D, Wu JJ. Type XI or Ia2a3a collagen. In: I.e. 38: 261-81.
• 18 Fessier JH, Fessier LI. Type V collagen. In: I.e. 38: 81-103.
• 19 Fessier LI, Fessier JH. Identification of the carboxy peptides of mouse procollagen IV and its implications for the assembly and structure of basement membrane procollagen. J Biol Chem 1982; 257: 9804-10.
• 20 Fietzek PP, Kühn K. The primary structure of collagen. Int Rev Conn Tiss Res 1976; 07: 1-60.
• 21 Fleischmajer R, Perlish JS. The role of the amino propeptide in collagen fibrillogenesis. In: Kühn K, Krieg T. (eds). Connective Tissue. Biological and Clinical Aspects. Kühn K, Krieg D (eds). Series: Rheumatology. M. Schattenkirchner. (ed), Vol. 10, 91-103 Basel: Karger: 1986
• 22 Gibson MA, Clearly EG. Distribution of CL glycoprotein in tissues: an immuno histochemical study. Coll Rel Res 1983; 03: 469-88.
• 23 Glanville RW. Type IV collagen. In: I.e. 38: 43-79.
• 24 Graßmann W, Engel J, Hannig K, Hörmann H, Kühn K, Nordwig A. Kollagen. In: Fortschritte der Chemie organischer Naturstoffe. Zechmeister L. (Hrsg). Wien: Springer; 1965. Bd. 23 195-314.
• 25 Gustavson KH. The function of hydroxyproline in collagens. Nature (London) 1955; 175: 70-4.
• 26 Handin RI, Wagner DD. Molecular and cellular biology of von Willebrand factor. In: Progress in Hemostasis and Thrombosis. Coller BS. (ed). Philadelphia: Saunders; 1989. Vol. 9, 233-59.
• 27 Hay E. Collagen and embryonic development. In: Cell Biology of the Extracellular Matrix. Hay E. (ed). New York: Plenum Press; 1980: 379-409.
• 28 Hodge AJ, Petruska JA. Recent studies with the electron microscope on ordered aggregates of the tropocollagen macromolecule. In: Aspects of Protein Structure. Ramachandran GN. (ed). London: Academic Press; 1963: 289-300.
• 29 Hörmann H. Fibronektin (Kälte-unlösliches Globulin). Ein Haftfaktor für Zellen und seine Steuerung. Hämostaseologie 1982; 02: 38-47.
• 30 Jilek F, Hörmann H. Fibronectin (coldinsoluble globulin), VI. Influence of heparin and hyaluronic acid on the binding of native collagen. Hoppe Seyler’s Z Physiol Chem 1979; 360: 597-603.
• 31 Josse J, Harrington WF. Role of pyrrolidine residues in the structure and stabilization of collagen. J Mol Biol 1964; 09: 269-87.
• 32 Kühn K. The collagen family variations in the molecular and supermolecular structure. In: Connective Tissue. Biological and Clinical Aspects. Kühn K, Krieg T. (eds). Series: Rheumatology. M. Schattenkirchner: Basel: Karger; 1986. Vol. 10, 29-69.
• 33 Kühn K. The classical collagens: Type I, II and III. In: I.e 38: 1-42.
• 34 Kühn K, Fietzek P, Kühn J. The action of proteolytic enzymes on collagen. Biochem Z 1966; 344: 418-34.
• 35 Kühn K, Wiedemann H, Timpl R, Risteli J, Dieringer H, Voss T, Glanville RW. Macromolecular structure of basement membrane collagens. Identification of 7S collagen as a cross-linking domain of type IV collagen. FEBS-Lett 1981; 125: 123-8.
• 36 Liotta LA, Abe S, Gehron-Robey P, Martin GR. Preferential digestion of basement membrane collagen by an enzyme derived from a metastatic murine tumor. Proc Natl Acad Sci USA 1979; 76: 2268-72.
• 37 Mark von der H, Aumailley M, Wick G, Fleischmajer R, Timpl R. Immunochemistry, genuine size and tissue localization of collagen VI. Eur J Biochem 1984; 142: 493-502.
• 38 Mayne R, Burgeson RE. (eds). Structure and Function of Collagen Types. Series: Biology of Extracellular Matrix. Mecham RP. (ed). Orlando: Academic Press; 1987
• 39 Mays C, Rosenberry TL. Characterization of pepsin-resistant collagen-like tail subunit fragments of 18 S and 14 S acetylcholinesterase from electrophorus electricus. Biochemistry (NY) 1981; 20: 2810-7.
• 40 Mosher DF. (ed). Fibronectin. Series: Biology of the Extracellular Matrix. Mecham RP. (ed). New York: Academic Press; 1988
• 41 Muggli R, Baumgartner HR. Collagen-induced platelet aggregation: requirement for tropocollagen multimers. Thromb Res 1973; 03: 715-28.
• 42 Nagai Y, Lapière CM, Gross J. Tadpole collagenase. Preparation and purification. Biochemistry (NY) 1966; 05: 3123-30.
• 43 Oberbäumer I, Wiedemann H, Timpl R, Kühn K. Shape and assembly of type IV procollagen obtained from cell culture. EMBO J 1982; 01: 805-10.
• 44 Orkin RW, Gehron P, McGoodwin EB, Martin GR, Valentine T, Swarm R. A murine tumor producing a matrix basement membrane. J Exper Med 1977; 145: 204-20.
• 45 Prockop DJ, Juva K. Synthesis of hydroxyproline in vitro by the hydroxylation of proline in a precursor of collagen. Proc Natl Acad Sci USA 1965; 53: 661-8.
• 46 Prockop DJ, Kuivaniemi H. Inborn errors of collagen. In Connective Tissue. Biological and Clinical Aspects. Kühn K, Krieg T (eds). Series: Rheumatology; Schattenkirchner M). Basel: Karger: 1986. Vol. 10; 246-71.
• 47 Reid KMB, Porter RR. Subunit composition and structure of subcomponent Clq of the first component of human complement. Biochem J 1976; 155: 19-23.
• 48 van der Rest V, Mayne R. Type IX collagen. In: I.e. 38: 195-221.
• 49 van der Rest V, Mayne R. Type IX collagen proteolgycan from cartilage is covalently cross-linked to type II collagen. J Biol Chem 1988; 263: 1615-8.
• 50 Rich A, Crick FHC. The molecular structure of collagen. J Mol Biol 1961; 03: 483-506.
• 51 Rohde H, Vargas L, Hahn E, Kalbfleisch H, Bruguera M, Timpl R. Radioimmunoassay for type III procollagen peptide and its application to human liver disease. Eur J Clin Invest 1979; 09: 451-9.
• 52 Schmid TM, Linsenmayer TF. Type X collagen. In: I.e. 38: 223-59.
• 53 Schmitt FO, Hall CE, Jakus MA. Electron microscope investigations of the structure of collagen. J Cell Comp Physiol 1942; 20: 11.
• 54 Smith JW. Molecular pattern in native collagen. Nature (London) 1968; 219: 157-8.
• 55 Spiro RG. The structure of the disaccharide unit of the renal glomerular basement membrane. J Biol Chem 1967; 242: 4813-23.
• 56 Timpl R. Structure and biological activity of basement membrane proteins. Eur J Biochem 1989; 180: 487-502.
• 57 Timpl R, Dziadek M. Structure, development, and molecular pathology of basement membranes. Int Rev Exper Pathol 1986; 29: 1-112.
• 58 Timpl R, Engel J. Type VI collagen. In: 1. c. 38: 105-43.
• 59 Timpl R, Wiedemann H, van Delden V, Furthmayr H, Kühn K. A network model for the organization of type IV collagen molecules in basement membranes. Eur J Biochem 1981; 120: 203-11.
• 60 Vaughan L, Mendier M, Huber S, Bruckner P, Winterhalter KH, Irvin MI, Mayne R. Dperiodic distribution of collagen type IX along cartilage fibrils. J Cell Biol 1988; 106: 991-7.
• 61 Wiestner M, Krieg T, Hörlein D, Glanville RW, Fietzek P, Müller PK. Inhibiting effect of procollagen peptides on collagen biosynthesis in fibroblast cultures. J Biol Chem 1979; 254: 7016-23.
• 62 Wolpers G. Kollagenquerstreifung und Grundsubstanz. Klin Wochenschr 1943; 22: 624.